“Michaelis-Menten（米氏-门腾）”指描述酶催化反应速率与底物浓度关系的经典动力学模型/方程，常写作 Michaelis-Menten equation：在一定假设下，反应速率随底物浓度增加而上升，并逐渐趋于最大速率（Vmax）。该模型中常见参数包括 Km（米氏常数）与 Vmax。在一些更复杂体系中还存在其他动力学形式。
/ˌmaɪkəˈliːs ˈmɛntən/
Michaelis-Menten kinetics describes how an enzyme’s rate changes with substrate concentration.
米氏-门腾动力学描述了酶的反应速率如何随底物浓度变化。
By fitting the data to the Michaelis-Menten model, the researchers estimated Km and Vmax and compared mutant enzymes under identical conditions.
研究人员将数据拟合到米氏-门腾模型，估算了 Km 和 Vmax，并在相同条件下比较了突变体酶的差异。
该术语来自两位科学家的姓氏：德国生物化学家 Leonor Michaelis 与加拿大医生/生化学家 Maud Menten。他们在 20 世纪早期提出并完善了酶反应速率与底物浓度之间的定量关系，因此这一模型以二人姓氏命名。
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