别构调控；别构效应：指蛋白质（常见为酶或受体）在一个位点（别构位点）结合配体后，引起蛋白质构象改变，从而改变其在另一个位点（如活性位点）对底物或配体的结合能力与活性。常见于代谢调控与信号传导。（也常见相关形容词：allosteric 别构的）
/ˈæləˌstɛri/
来自前缀 allo-（“其他的、不同的”）+ -stery（与 steric “空间位阻/构型”相关），强调“在不同位置发生结合，通过空间构象变化影响功能”的调控方式。该概念在20世纪中期的蛋白质调控研究中被系统化，用于解释酶活性如何被远端结合事件调节。
Allostery allows enzymes to be regulated without blocking the active site.
别构调控使酶可以在不直接阻塞活性位点的情况下被调节。
In hemoglobin, allostery explains how oxygen binding at one site increases affinity at the others.
在血红蛋白中，别构效应解释了为什么一个位点结合氧后会提高其他位点对氧的亲和力。
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